Dipeptidi

Gli L-α-dipeptidi (dipeptidi) non sono stati studiati quasi quanto hanno proteine ​​​​e amminoacidi.La ricerca principale è stata condotta su L-aspartil-L-fenilalanina metilestere (aspartame) e Ala-Gln (Lalanil-L-glutammina) perché sono utilizzati in prodotti commerciali popolari.Oltre a questo fatto, un altro motivo per cui molti dipeptidi non sono stati studiati a fondo è perché la produzione di dipeptidi manca di processi di produzione efficaci, anche se sono stati riportati diversi metodi chimici e chemioenzimatici.

Carnosina – esempio di dipeptide
Fino a poco tempo fa, sono stati sviluppati nuovi metodi per la sintesi dei dipeptidi per i quali i dipeptidi vengono prodotti tramite processi fermentativi.Alcuni dipeptidi hanno capacità fisiologiche distintive, che consentono loro di accelerare le applicazioni dei dipeptidi in vari campi della ricerca scientifica.Gli L-α-dipeptidi sono costituiti dal legame peptidico più semplice di due amminoacidi, tuttavia non sono prontamente disponibili principalmente a causa dell'esiguità dei processi di produzione economici.I dipeptidi, tuttavia, hanno funzioni molto interessanti e le informazioni scientifiche che li circondano sono in aumento.Ciò lascia a molti ricercatori l'incarico di sviluppare processi di produzione di dipeptidi più efficienti ed economici.Quando questo campo sarà studiato più a fondo, si prevede che potremo imparare molto di più su quanto siano realmente preziosi i peptidi.

I dipeptidi hanno due funzioni fondamentali, che sono:
1. Un derivato di amminoacidi
2. Il dipeptide stesso

In quanto derivati ​​di amminoacidi, i dipeptidi, insieme ai loro amminoacidi, contengono diverse proprietà fisico-chimiche, ma di solito condividono gli stessi effetti fisiologici.Questo perché i dipeptidi vengono degradati negli amminoacidi separati negli organismi viventi, che hanno proprietà fisico-chimiche variabili.Ad esempio, la L-glutammina (Gln) è termolabile, mentre l'Ala-Gin (L-alanil-L-glutammina) è resistente al calore.

La sintesi chimica dei dipeptidi avviene come segue:
1. Tutti i gruppi dipeptidici funzionali sono protetti (tranne quelli coinvolti nella creazione del legame peptidico degli amminoacidi).
2. Viene attivato l'amminoacido protetto del gruppo carbossilico libero.
3. L'amminoacido attivato reagisce con l'altro amminoacido protetto.
4. I gruppi protettivi contenuti nel dipeptide vengono rimossi.